p53: the most often changed alter gene in human cancer

Banin, S., Moyal, L., et al. Vylepšená fosforylace p53by ATM v reakci na poškození DNA. Science281, 1674–1677 (1998).

Bargonetti, J., Friedman, P. N., et al. Divoký typ, ale ne mutantní p53 imunopurifikované proteiny se vážou na sekvence sousedící s počátkem replikace SV40. Cell 65, 1083–1091 (1991).

DeLeo, A. B., Jay, G. a kol. Detekce antigenu souvisejícího s transformací v chemicky indukovaných sarkomech a jiných transformovaných buňkách myši. Pokračování Národní akademie věd, USA 76, 2420–2424 (1979).

deRozieres, S., Maya, R., et al. Úbytek mdm2 indukuje apoptózu zprostředkovanou p53. Oncogene 19, 1691–1697 (2000).

el-Deiry, W. S., Kern, S. E. a kol. Definice konsensuálního vazebného místa pro p53. NatureGenetics 1, 45–49 (1992).

el-Deiry, W. S., Tokino, T. a kol. WAF1, apotenciální mediátor potlačení nádoru p53. Cell 75, 817–825 (1993).

Farmer, G., Bargonetti, J., et al. Wild-typep53 aktivuje transkripci in vitro. Nature358, 83–86 (1992).

Finlay, C. A., Hinds, P. W. a kol. Potoprotonkogen může působit jako supresor transformace. Cell 57, 1083–1093 (1989).

Haupt, Y., Maya, R. a kol. Mdm2 podporuje rychlou degradaci p53. Nature 387, 296–299 (1997).

Honda, R., Tanaka, H., et al. Onkoprotein MDM2 je ubikvitinová ligáza E3 pro tumor supresor p53. FEBS Letters 420, 25–27 (1997).

Databáze IARCTP53.

Ionov, Y., Matsui, S., et al. Úloha proteinových genů vázajících se na mp300 / CREB při podpoře progrese rakoviny v liniích rakoviny tlustého střeva s nestabilitou mikrosatelitu. Pokračování Národní akademie věd, USA 101, 1273–1278 (2004).

Kamijo, T., Weber, J. D. a kol. Funkční a fyzické interakce ARF tumor supresoru s p53 a Mdm2. Sborník Národní akademie věd, USA 95, 8292–8297 (1998).

Kern, S. E., Kinzler, K. W. a kol. Identifikace p53 jako sekvenčně specifického proteinu vázajícího DNA. Science 252, 1708–1711 (1991).

Kress, M., May, E. a kol. Buňky transformované virem opičího viru40 exprimují nové druhy proteinů, které se srážejí nádorovým sérem opičího viru 40. Journalof Virology 31, 472–483 (1979).

Kubbutat, M. H., Jones, S. N. a kol. Regulace stability p53 pomocí Mdm2. Nature 387, 299–303 (1997).

Lane, D. P. & Crawford, L. V. T antigen se váže na hostitelský protein v buňkách transformovaných SV40. Nature 278, 261–263 (1979).

Linzer, D. I. & Levine, A. J. Charakterizace 54K daltonového buněčného antigenu SV40 přítomného v buňkách transformovaných SV40 a neinfikovaných embryonálních karcinomacelech. Cell 17, 43–52 (1979).

Lowe, S. W., Schmitt, E. M. a kol. p53 je vyžadován pro radiační apoptózu v myších thymocytech. Nature 362, 847–849 (1993).

Nakano, K. & Vousden, K. H. PUMA, nový proapoptotický gen, je indukován p53. Molecular Cell 7, 683–694 (2001).

Nigro, J. M., Baker, S.J., et al. Mutace v genu p53 se vyskytují u různých typů lidských nádorů. Nature 342, 705–708 (1989).

Westphal, C. H. Signalizace buněčného cyklu: Atm zobrazuje mnoho talentů. Current Biology 7, R789–792 (1997).

Yu, J., Zhang, L., et al. PUMA indukuje terapeutickou apoptózu buněk kolorektálního karcinomu. MolecularCell 7, 673–682 (2001).

Napsat komentář

Vaše e-mailová adresa nebude zveřejněna. Vyžadované informace jsou označeny *