Banin, S., Moyal, L., et al. Zwiększona fosforylacja p53 przez ATM w odpowiedzi na uszkodzenie DNA. Science 281, 1674-1677 (1998).
Bargonetti, J., Friedman, P. N., et al. Oczyszczone immunologicznie białka p53 typu dzikiego, ale niezmutowane białka p53 wiążą się z sekwencjami przylegającymi do początku replikacji SV40. Celi 65, 1083-1091 (1991).
DeLeo, A. B., Jay, G. i in. Wykrywanie antygenu związanego z atransformacją w mięsakach indukowanych chemicznie i innych transformowanych komórkach myszy. Proceedingsof the National Academy of Science, USA 76, 2420–2424 (1979).
deRozieres, S., Maya, R., et al. Utrata mdm2 indukuje apoptozę, w której pośredniczy p53. Oncogene 19, 1691-1697 (2000).
el-Deiry, W. S., Kern, S. E., i in. Definicja konsensusowego miejsca wiązania p53. NatureGenetics 1, 45–49 (1992).
el-Deiry, W. S., Tokino, T. i in. WAF1, potencjalny mediator supresji nowotworu p53. Celi 75, 817-825 (1993).
Farmer, G., Bargonetti, J., i in. Wild-typep53 aktywuje transkrypcję in vitro. Naturę 358, 83-86 (1992).
Finlay, C. A., Hinds, P. W. i in. Proto-onkogen p53 może działać jako supresor transformacji. Celi 57, 1083-1093 (1989).
Haupt, Y., Maya, R., i in. Mdm2 sprzyja szybkiej degradacji p53. Naturę 387, 296-299 (1997).
Honda, R., Tanaka, H., et al. OnkoproteinaMDM2 jest ligazą ubikwityny E3 dla supresora nowotworów p53. FEBS Letters 420, 25–27 (1997).
Baza danych IARCTP53.
Ionov, Y., Matsui, S. i in. Rola genów białek wiążącychp300 / CREB w promowaniu progresji raka w liniach komórek raka okrężnicy z niestabilnością mikrosatelitarną. Proceedingsof the National Academy of Science, USA 101, 1273-1278 (2004).
Kamijo, T., Weber, J. D., et al. Funkcjonalne i fizyczne interakcje supresora guza ARF z p53 i Mdm2. Proceedings of the National Academy ofScience, USA 95, 8292-8297 (1998).
Kern, S. E., Kinzler, K. W. i wsp. Identyfikacja p53 jako białka wiążącego DNA specyficznego dla sekwencji. Science 252, 1708-1711 (1991).
Kress, M., May, E., et al. Komórki transformowane wirusem małpim 40 eksprymują nowe gatunki białek, które można wytrącać surowicą nowotworową wirusa antypoślizgowego 40. Journalof Virology 31, 472–483 (1979).
Kubbutat, M. H., Jones, S. N. i wsp., Regulacje stabilności p53 przez Mdm2. Naturę 387, 299–303 (1997).
Lane, D. P. & Crawford, L. V. Antygen T jest związany z białkiem gospodarza w komórkach transformowanych SV40. Naturę 278, 261–263 (1979).
Linzer, D. I. & Levine, A. J. Charakterystyka antygenu nowotworowego 54K daltonów SV40 obecnego w komórkach transformowanych SV40 i niezainfekowanych komórkach rakowych zarodka. Celi 17, 43–52 (1979).
Lowe, S. W., Schmitt, E. M. i in. p53 jest wymagany do apoptozy indukowanej promieniowaniem w mysich tymocytach. Naturę 362, 847-849 (1993).
Nakano, K. & Vousden, K. H. PUMA, nowy gen proapoptotyczny, jest indukowany przez p53. Molecular Cell 7, 683-694 (2001).
Nigro, J. M., Baker, S.J. i in. Mutacje w genie p53 występują w różnych typach nowotworów u ludzi. Naturę 342, 705–708 (1989).
Westphal, C. H. Sygnalizacja cyklu komórkowego: Atm wykazuje wiele talentów. Current Biology 7, R789–792 (1997).
Yu, J., Zhang, L., et al. PUMA indukuje terapeutyczną apoptozę komórek raka jelita grubego. MolecularCell 7, 673–682 (2001).