Banin, S., Moyal, L. et ai. P53: n tehostettu fosforylaatio ATM: llä vasteena DNA-vaurioille. Science 281, 1674–1677 (1998).
Bargonetti, J., Friedman, P. N., et ai. Villityypin mutta mutantit p53-immunopuhdistumattomat proteiinit sitoutuvat sekvensseihin, jotka ovat lähellä SV40-replikaation aloituskohtaa. Cell 65, 1083–1091 (1991).
DeLeo, A. B., Jay, G. et ai. Atransformaatioon liittyvän antigeenin havaitseminen kemiallisesti indusoiduissa sarkoomissa ja muissa hiiren transformoiduissa soluissa. Proceedings of the National Academy of Science, USA 76, 2420–2424 (1979).
deRozieres, S., Maya, R. et ai. Mdm2: n häviö indusoi p53-välitteisen apoptoosin. Oncogene 19, 1691–1697 (2000).
el-Deiry, W. S., Kern, S. E. et ai. P53: n konsensussitoutumiskohdan määrittely. NatureGenetics 1, 45–49 (1992).
el-Deiry, W. S., Tokino, T. et ai. WAF1, p53-tuumorisuppression apotenttinen välittäjä. Cell 75, 817 – 825 (1993).
Farmer, G., Bargonetti, J., et ai. Villi typep53 aktivoi transkription in vitro. Nature358, 83–86 (1992).
Finlay, C. A., Hinds, P. W. et ai. P53proto-onkogeeni voi toimia transformaation vaimentajana. Cell 57, 1083–1093 (1989).
Haupt, Y., Maya, R. et ai. Mdm2 edistää p53: n nopeaa hajoamista. Nature 387, 296–299 (1997).
Honda, R., Tanaka, H., et ai. OnkoproteiiniMDM2 on ubikitiiniligaasi E3 tuumorisuppressorille p53. FEBS Letters 420, 25–27 (1997).
IARCTP53-tietokanta.
Ionov, Y., Matsui, S., et ai. Roolip300 / CREB: tä sitovilla proteiinigeeneillä syövän etenemisen edistämisessä paksusuolen cancercell-linjoissa, joissa on mikrosatelliitin epävakaus. Proceedingsof of the National Academy of Science, USA 101, 1273–1278 (2004).
Kamijo, T., Weber, J. D., et ai. ARF-tuumorisuppressorin toiminnalliset ja fyysiset vuorovaikutukset p53: n ja Mdm2: n kanssa. Proceedings of National Academy of Science, USA 95, 8292–8297 (1998).
Kern, S. E., Kinzler, K. W., et ai. P53: n tunnistaminen sekvenssispesifisenä DNA: ta sitovana proteiinina. Science 252, 1708–1711 (1991).
Kress, M., May, E., et ai. Simian virus40 -transformoidut solut ilmentävät uusia proteiinilajeja, jotka saostuvat apinaviruksen 40 tuumoriseerumilla. Journalof Virology 31, 472–483 (1979).
Kubbutat, M. H., Jones, S. N., et ai. P53-stabiilisuuden säätely Mdm2: lla. Nature387, 299–303 (1997).
Lane, D. P. & Crawford, L. V. T-antigeeni on sitoutunut isäntäproteiiniin SV40-transformoiduissa soluissa. Nature 278, 261–263 (1979).
Linzer, D. I. & Levine, A. J. 54K daltonin solun SV40-tuumorigeenin, joka on läsnä SV40-transformoiduissa soluissa ja infektoimattomissa alkion karsinoomasoluissa, karakterisointi. Cell 17, 43–52 (1979).
Lowe, S. W., Schmitt, E. M., et ai. p53 vaaditaan säteilyn aiheuttamaan apoptoosiin hiiren tymosyyteissä. Nature 362, 847–849 (1993).
Nakano, K. & p53 indusoi Vousdenin, K.H. PUMA: n, uuden proapoptoottisen geenin. Molecular Cell 7, 683–694 (2001).
Nigro, J. M., Baker, S. J., et ai. Mutaatioita p53-geenissä esiintyy erilaisissa ihmisen kasvaintyypeissä. Nature 342, 705–708 (1989).
Westphal, C. H. Solusyklin signalointi: Atm näyttää monia kykyjään. Current Biology 7, R789–792 (1997).
Yu, J., Zhang, L. et ai. PUMA indusoi paksusuolen syöpäsolujen terapeuttista apoptoosia. MolecularCell 7, 673–682 (2001).