p53: Das am häufigsten veränderte Gen bei menschlichen Krebserkrankungen

Banin, S., Moyal, L., et al. Verbesserte Phosphorylierung von p53 durch ATM als Reaktion auf DNA-Schäden. Science281, 1674–1677 (1998).

Bargonetti, J., Friedman, P. N., et al. Wildtyp-aber nicht mutierte p53-immungereinigte Proteine binden an Sequenzen neben dem SV40-Replikationsursprung. Cell 65, 1083–1091 (1991).

DeLeo, A. B., Jay, G. et al. Nachweis von atransformationsbezogenem Antigen in chemisch induzierten Sarkomen und anderen transformierten Zellen der Maus. Verfahren der National Academy of Science, USA 76, 2420–2424 (1979).

deRozieres, S., Maya, R., et al. Der Verlust von mdm2 induziert eine p53-vermittelte Apoptose. Oncogene 19, 1691–1697 (2000).

el-Deiry, W. S., Kern, S.E. et al. Definition einer Konsensusbindungsstelle für p53. NatureGenetics 1, 45–49 (1992).

el-Deiry, W. S., Tokino, T. et al. WAF1, Apotentialmediator der p53-Tumorsuppression. Cell 75, 817–825 (1993). Farmer, G., Bargonetti, J., et al. Wildtypep53 aktiviert die Transkription in vitro. Nature 358, 83–86 (1992).

Finlay, C. A. Hinds, P.W. et al. Das p53-Protoonkogen kann als Suppressor der Transformation wirken. Cell 57, 1083–1093 (1989).

Haupt, Y., Maya, R., et al. Mdm2 fördert den schnellen Abbau von p53. Nature 387, 296–299 (1997).

Honda, R., Tanaka, H., et al. OncoproteinMDM2 ist eine Ubiquitin-Ligase E3 für den Tumorsuppressor p53. FEBS Letters 420, 25–27 (1997).

IARCTP53-Datenbank.

Ionov, Y., Matsui, S., et al. Eine Rolle für p300 / CREB-bindende Proteingene bei der Förderung des Fortschreitens von Krebs in Dickdarmkrebszelllinien mit Mikrosatelliteninstabilität. Verfahren der National Academy of Science, USA 101, 1273–1278 (2004).

Kamijo, T., Weber, J. D., et al. Funktionelle und physikalische Wechselwirkungen des ARF-Tumorsuppressors mit p53 und Mdm2. Verfahren der National Academy of Science, USA 95, 8292–8297 (1998).

Kern, S. E., Kinzler, K. W., et al. Identifizierung von p53 als sequenzspezifisches DNA-bindendes Protein. Science 252, 1708–1711 (1991).

Kress, M., May, E., et al. Mit dem Simian-Virus 40 transformierte Zellen exprimieren neue Arten von Proteinen, die durch das Tumorserum des Anti-Simian-Virus 40 ausgefällt werden können. Journal of Virology 31, 472–483 (1979).

Kubbutat, M. H., Jones, S.N., et al. Regulierung der p53-Stabilität durch Mdm2. Nature387, 299–303 (1997). Lane, D. P. & Crawford, L. V. T-Antigen ist an ein Wirtsprotein in SV40-transformierten Zellen gebunden. Nature 278, 261–263 (1979).

Linzer, D. I. & Levine, A. J. Charakterisierung eines 54K-Dalton-zellulären SV40-Tumorantigens, das in SV40-transformierten Zellen und nicht infizierten embryonalen Karzinomzellen vorhanden ist. Cell 17, 43–52 (1979).

Lowe, S. W., Schmitt, E.M. et al. p53 ist für die strahleninduzierte Apoptose in Maus-Thymozyten erforderlich. Nature 362, 847–849 (1993).

Nakano, K. & Vousden, K. H. PUMA, ein neues proapoptotisches Gen, wird durch p53 induziert. Molecular Cell 7, 683–694 (2001).

Nigro, J. M., Baker, S. J., et al. Mutationen im p53-Gen treten bei verschiedenen menschlichen Tumortypen auf. Nature 342, 705–708 (1989).

Westphal, C. H. Zellzyklus-Signalisierung: Atm zeigt seine vielen Talente. Current Biology 7, R789–792 (1997).

Yu, J., Zhang, L., et al. PUMA induziert die therapeutische Apoptose von Darmkrebszellen. MolecularCell 7, 673–682 (2001).

Schreibe einen Kommentar

Deine E-Mail-Adresse wird nicht veröffentlicht. Erforderliche Felder sind mit * markiert.